Le proteine sono le molecole che da cui dipendono la struttura e la funzionalità del nostro corpo.
La cheratina dei capelli, il collageno dei tendini, gli anzimi digestivi dell'intestino, gli anticorpi, alcuni ormoni sono proteine.
La capacità di essere così diverse dipende dal fatto che sono molecole di dimensioni molto diverse, fatte da una catena lineare di aminoacidi, che può variare da poche decine a migliaia.
Il termine struttura primaria indica la sequenza degli aminoacidi, geneticamente codificata, le strutture di livello superiore, che definiscono la forma della molecola nello spazio, dipendono sia dalla sequenza che dall'ambiente in cui si trovano: acidità, idratazione, interazione con altre proteine, modificazioni strutturali come fosforilazione o formazione di ponti disolfuro.
Siccome gli aminoacidi comunemente usati dagli organismi viventi hanno strutture, dimensioni, cariche diverse appare chiaro come le proteine possano essere praticamente infinite. Nell'uomo i geni codificanti per le proteine sono circa 30.000, ma le proteine che noi troviamo nel nostro corpo possono essere di più, visto che i geni possono essere tradotti in maniere diverse.
Aminoacidi
Gli aminoacidi sono dei composti del carbonio caratterizzati dalla presenza di atomi di azoto nella loro molecola. La struttura è costituita da un atomo di carbonio centrale legato ad un gruppo amminico -NH2, un gruppo carbossilico -COOH, un atomo di idrogeno e una catena laterale R, diversa in ognuno degli aminoacidi noti.
Si stima che in natura esistano circa 500 aminoacidi ma di questi soltanto 20 sono presenti nelle proteine.
Gli aminoacidi sono molecole anfotere, infatti il gruppo amminico impartisce proprietà basiche alla molecola, mentre quello carbossilico determina proprietà acide.
Gli aminoacidi si legano tra loro tramite un legame peptidico che si forma tra il gruppo carbossilico di un aminoacido e il gruppo amminico di un secondo aminoacido, una reazione di condensazione che può ripetersi più volte portando alla formazione di lunghe catene di aminoacidi che quando superano le 20-30 unità vengono definite proteine.
Gli aminoacidi posso essere classificati in molti modi diversi, a seconda delle caratteristiche che vengono prese in esame. Dal punto di vista biochimico è utile la classificazione in base alla polarità della catena laterale. Tale classificazione permette di capire il ruolo che i singoli aminoacidi hanno nel determinare la struttura tridimensionale della proteina di cui fanno parte:
Aminoacidi con catena laterale neutra apolare: alanina, fenilalanina, glicina, isoleucina, leucina, metionina, prolina, tirosina, triptofano, valina;
Aminoacidi con catena laterale neutra polare: asparagina, glutammina, serina, treonina, cisteina;
Aminoacidi con catena laterale carica acida: aspartato (acido aspartico), glutammato (acido glutammico);
Aminoacidi con catena laterale carica basica: arginina, istidina, lisina.
Per chi si interessa di nutrizione sono decisamente più utili classificazione che si basano sul destino degli aminoacidi presenti negli alimenti. Le proteine nel cibo consumato vengono infatti digerite e scomposte negli aminoacidi che le costituiscono, aminoacidi che sono quindi assorbiti e che possono essere utilizzati a livello cellulare sia per processi di sintesi che per processi metabolici.
Dal punto di vista metabolico gli aminoacidi si possono distinguere in:
aminoacidi chetogenici, che come prodotto finale del loro metabolismo danno un a molecola di acetilCoA, utilizzabile per produrre corpi chetonici: leucina, lisina;
aminoacidi glucogenici, che come prodotto finale del loro metabolismo danno sostanze che possono essere utilizzate per:
-produrre glucosio: alanina, cisteina, glicina, serina e treonina;
-sostanze che possono essere utilizzate al posto del glucosio nei processi energetici della cellula: arginina, acido aspartico, acido glutammico, asparagina, glutammina, istidina, metionina, prolina, tirosina, valina;
aminoacidi misti, che possono dare sia precursori del glucosio che acetilCoA: isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano e serina.
Aminoacidi essenziali e non essenziali
La classificazione più nota degli aminoacidi è quella che si basa sulla capacità dell’organismo di sintetizzare o meno una data molecola.
aminoacidi essenziali: devono essere necessariamente assunti con la dieta, poiché non siamo in grado di sintetizzarli a partire da precursori o perché le vie sintetiche esistenti non sono in grado di sopperire al fabbisogno.
aminoacidi non essenziali vengono prodotti in maniera autonoma dall’organismo.
aminoacidi condizionatamente essenziali sono quelli che soltanto in alcune situazioni particolari possono diventare essenziali, ad esempio in soggetti prematuri, durante l’infanzia o in condizioni di forte stress catabolico.
Essenziali: Fenilalanina, Istidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptofano, Valina Condizionatamente essenziali: Arginina, Cisteina, Glutammina, Glicina, Prolina,Tirosina
Non-essenziali: Alanina, Acido aspartico, Asparagina, Acido glutammico, Serina
La fenilalanina può essere convertita in tirosina a livello del fegato, mentre la metionina può essere utilizzata per produrre cisteina
VALORE BIOLOGICO DELLE PROTEINE
Misura la quantità di proteine presenti nel cibo consumato che viene assorbita e incorporata nelle proteine del soggetto che consuma quel cibo. È un indicatore fortemente dipendente dalla composizione in aminoacidi della proteina e soprattutto dalla carenza di aminoacidi essenziali che sono ovviamente fattori limitanti per i processi di sintesi proteica. Inoltre è influenzato anche dalla modalità di cottura e dalla presenza di vitamine e minerali che possono alterare disponibilità e assorbimento degli aminoacidi presenti. In genere lo si trova indicato rispetto ad un alimento di riferimento, l’uovo, che contiene proteine che vengono considerate di immediato utilizzo da parte dell’organismo.
Digeribilità delle proteine
Misura quanto una determinata proteina venga digerita, è dato dal rapporto tra azoto assorbito ed ingerito
Rapporto di efficienza proteica
Indica l’aumento di peso per ogni grammo di proteina ingerita, in soggetti mantenuti in condizioni nutrizionali standardizzate.
Utilizzazione proteica netta
È dato dal rapporto tra gli aminoacidi convertiti in proteine e quelli consumati con la dieta, una misura della quantità di azoto ingerito che viene trattenuta dall’organismo.
Punteggio della digeribilità delle proteine corretto dall’amminoacido limitante- Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score(PDCAAS)
Il PDCAAS, che è stato adottato dalla FDA e dalla FAO/WHO come sistema ideale per classificare la qualità proteica, tiene conto sia del contenuto di aminoacidi, sia della digeribilità delle proteine. Introdotto dall’Organizzazione Mondiale della Sanità nel 1993, si basa sulla comparazione del profilo aminoacidico della proteina in esame con un profilo aminoacidico di riferimento: il punteggio massimo è 1 e indica che la proteina studiata fornisce il 100% della quantità necessaria dell’aminoacido essenziale considerato. Questo valore tiene conto del reale fabbisogno umano per ogni aminoacido essenziale e della digeribilità della proteina, con alcune limitazioni dovute a differenze di assorbimento e alla presenza di fattori antinutrizionali che possono alterare in parte i valori ottenuti. Si tratta quindi di un indice simile al punteggio chimico, che invece di considerare come ideale il profilo delle proteine dell'uovo, utilizza come riferimento l'apporto aminoacidico ottimale di bambini di 2-5 anni. La fascia di età presa in esame (2-5 anni) è quella in cui il fabbisogno di proteine per kg, quindi di singoli aminoacidi, è massimo.
Il più alto valore di PDCAAS è 1.0, il minimo 0; perciò ogni proteina con valore di 1.0 è considerata completa per l'uomo (dopo la sua digestione fornisce, per unità, il 100% o più degli aminoacidi essenziali richiesti).
Alcune combinazioni che danno un PDCAAS pari a 1, partendo da alimenti che presentano valori ridotti, sono:
Riso e piselli
Cereali e legumi
Cereali e verdure
Cereali, noci e semi
Legumi, noci e semi
Riso e latte
Punteggio della digeribilità degli aminoacidi essenziali (DIAAS)
Proposto dall’Organizzazione Mondiale della Sanità nel 2013 per sostituire il PDCAAS, tiene conto della digestione e dell’aassorbimento degli aminoacidi presenti nella proteina nell’intestino tenue, è quindi più preciso e meno soggetto a errori rispetto agli altri metodi.
NB:la cottura dei cibi diminuisce notevolmente il valore biologico delle proteine (per esempio dopo la cottura la carne di pollo ha un VB di 76 e la carne di manzo addirittura di 50)
AMINOACIDO LIMITANTE :Rappresenta quell'amminoacido essenziale che diviene limitante per la sintesi proteica perché contenuto in quantità ridotte rispetto agli altri aminoacidi. Nelle proteine di origine vegetale questo aminoacido non è in genere sufficiente a garantire il fabbisogno e dev'essere introdotto tramite l'abbinamento con altri cibi (cereale e legume).
Dietary protein quality evaluation in human nutrition
PROTEIN – WHICH IS BEST?
THE USE OF BIOLOGICAL VALUE OF A PROTEIN IN EVALUATING ITS QUALITY FOR HUMAN REQUIREMENTS
The Protein Digestibility–Corrected Amino Acid Score
Values for digestible indispensable amino acid scores (DIAAS) for some dairy and plant proteins may better describe protein quality than values calculated using the concept for protein digestibility-corrected amino acid scores
Il Mito delle proteine nobili nella dieta vegetariana
High-protein diets for weight loss, disease prevention, and enhanced athletic performance have been greatly publicized over recent years. However, these diets are supported by little scientific research. Studies show that the healthiest diet is one that is high in carbohydrate, low in fat, and adequate in protein.
Protein
| Healthful Protein Sources | grams |
| Black beans, boiled (1 cup) | 15.2 |
| Broccoli (1 cup) | 4.6 |
| Bulgur, cooked (1 cup) | 5.6 |
| Chickpeas, boiled (1 cup) | 14.5 |
| Lentils, boiled (1 cup) | 17.9 |
| Peanut butter (2 tablespoons) | 8.0 |
| Quinoa, cooked (1 cup) | 11.0 |
| Seitan* (4 ounces) | 24.0 |
| Spinach, boiled (1 cup) | 5.4 |
| Tempeh (1/2 cup) | 15.7 |
| Tofu, firm (1/2 cup) | 19.9 |
| Whole-wheat bread (one slice) | 2.7* |
A plant-based product made from wheat gluten; protein value from manufacturer’s in-formation
Bowes & Church's food values of portions commonly used
Un PRI indica il quantitativo di un singolo nutriente di cui la maggioranza di individui in una data popolazione necessita per mantenersi in buona salute, in base all’età e al sesso. Il gruppo di esperti scientifici dell’EFSA sui prodotti dietetici, l’alimentazione e le allergie ha stabilito i seguenti PRI di proteine:
Adulti (compresi gli anziani): 0,83 g per kg di peso corporeo al giorno.
Lattanti, bambini e adolescenti: tra 0,83 g e 1,31 g per kg di peso corporeo al giorno, a seconda dell’età.
Donne in gravidanza: assunzione supplementare di 1 g, 9 g e 28 g al giorno rispettivamente per il primo, secondo e terzo trimestre.
Donne in allattamento: assunzione supplementare di 19 g al giorno nei primi 6 mesi di allattamento e di 13 g al giorno nel periodo successivo.
Il gruppo di esperti scientifici ha inoltre esaminato diversi effetti sulla salute associabili all’assunzione di proteine (tra cui la salute dell’apparato osseo, il peso corporeo, la massa muscolare e la funzione renale) concludendo tuttavia che, sulla scorta di tali effetti, i dati disponibili non erano sufficienti per ricavarne dei PRI.
Il gruppo di esperti scientifici ritiene che per tutti i gruppi della popolazione l’assunzione di proteine nella popolazione europea sia adeguata . Confrontando una serie di indagini sui consumi alimentari nazionali, l’assunzione media di proteine da parte degli adulti in Europa è spesso pari o superiore a un PRI di 0,83 g per kg di peso corporeo al giorno (tra 67 g e 114 g al giorno per gli uomini e tra 59 g e 102 g al giorno per le donne).
L’EFSA stabilisce i quantitativi di assunzione proteica di riferimento per la popolazione
